免疫グロブリン
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H鎖の種類、γ、α(アルファ)、μ(ミュー)、δ(デルタ)、ε(イプシロン)により、それぞれIgG、IgA、IgM、IgD、IgEの5クラスに分けられる。IgGには四つのサブクラスがあり、IgAには二つのサブクラスがある。L鎖は各クラスにκ(カッパ)とλ(ラムダ)の2種がある。 同じクラスに属するものでもL、H両鎖のアミノ末端から110番目まではアミノ酸配列が多様で、可変領域とよんでいる。これによって個々の抗原に対応して特異的に結合するための立体構造をもつ抗原結合部位がつくられる。分子の形はいわばY字形で、二つの上端が等価の抗原結合部位であるのに対し、下端（カルボキシ末端）側は抗原と結合した抗体が補体や細胞と結合するなどの生物活性を示す部位である。 IgGは、分子量約15万5000で血清中にもっとも多く、1リットル当り8～18グラム含まれており、すべてがなんらかの抗原に対応する抗体である。 IgAは基本単位が分子量約17万で、分子量約50万の三量体をつくっている。外分泌液中にあって粘膜における感染の防御を担っている。 IgMは分子量約18万の基本構造の五量体であり、IgDは分子量約17万2000である。
IgEは分子量約19万～20万で糖の含有量が多く、アレルギー反応に関与する。